Universidad Nacional de Chimborazo
NOVASINERGIA, 2018, Vol. 1, No. 1, diciembre-mayo, (72-79)
ISSN: 2631-2654
https://doi.org/10.37135/unach.ns.001.01.09
Artículo de Investigación
http://novasinergia.unach.edu.ec
Evaluación de la concentración enzimática en hojas, corteza y
látex de la papaya y su efecto ablandador en carne bovina
Enzymatic concentration in leaves, bark and latex of papaya and its
softening effect in bovine meat
Sandra Mera Ponce
1
, Diego Barba
2*
1
Escuela de Bioquímica y Farmacia, Escuela Superior Politécnica de Chimborazo, Riobamba, Ecuador, 060155
2
Facultad de Ingeniería, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina, C1063ACV;
sandra.mera@unach.edu.ec
* Correspondencia: dbarba@fi.uba.ar
Recibido 01 junio 2018; Aceptado 10 junio 2018; Publicado 12 junio 2018
Resumen:
Este artículo tiene como objetivo determinar la actividad enzimática presente en las
hojas, látex y corteza de la papaya en sus tres estados de maduración: verde, pintona
y madura. La recolección de la materia vegetal se realizó en una plantación
representativa de papayas de la población de Rio Negro, provincia de Tungurahua-
Ecuador. La metodología aplicada durante el proceso de investigación consistió en
homogenización de las muestras, preparación de reactivos, identificación de la
actividad enzimática, liofilización y degustación. Los resultados obtenidos indican
que cuando las hojas están verdes, poseen una mayor concentración enzimática. Por
medio de liofilización se obtuvo la papaína para ser usada en el ablandamiento de
carne bovina. Complementariamente se puso a prueba la carne ablandada por medio
de un panel de degustación integrado por 10 jueces, en comparación con carne
sometida a un ablandador comercial. Se concluye que la papaína liofilizada obtenida
de la hoja de la papaya verde mejora la terneza de la carne bovina y es positivamente
apreciada por los integrantes del panel de degustación.
Palabras clave:
Ablandador de carne, actividad enzimática, análisis sensorial, carne bovina,
liofilización, papaína.
Abstract:
This paper aims to determine the enzymatic activity present in the leaves, latex and
bark of the papaya in its three stages of maturation: green, almost ripe and ripe. The
collection of the vegetal matter was carried out in a representative papaya plantation
in the population of Rio Negro, province of Tungurahua-Ecuador. The methodology
applied during the research process consisted of homogenization of the samples,
preparation of reagents, identification of enzymatic activity, lyophilization and
tasting. The results obtained indicate that when the leaves are green, they have a
higher enzyme concentration. By means of lyophilization, papain was obtained to be
used in the softening of bovine meat. In addition, softened meat was tested by means
of a tasting panel composed of 10 judges, compared to meat subjected to a
commercial tenderizer. It is concluded that the freeze-dried papain obtained from
the leaf of the green papaya improves the tenderness of the bovine meat and is
positively appreciated by the members of the tasting panel.
Keywords:
Meat tenderizer, enzyme activity, sensory analysis, bovine meat, lyophilization,
papain.
1 Introducción
La papaya es una planta originaria de la América
tropical (McGee, 2004), su cultivo se ha extendido a
lo largo del mundo, especialmente en regiones
geográficas con clima tropical. Según datos del tercer
censo nacional agropecuario realizado en el año 2002,
en Ecuador se siembran 1608 hectáreas de papaya en
unidades de producción agropecuaria, con una
estimación de ventas de 12090 toneladas métricas. La
papaya por ser un cultivo natural de los trópicos y
subtrópicos se adapta a una amplia variedad de climas
y zonas, de preferencia zonas cálidas con alta
irradiación solar.
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La papaína es una proteína que se encuentra en toda la
planta de papaya, se compone de aminoácidos con un
peso molecular de 23000 daltons. La papaína además
de hidrolizar proteínas, también lo hace con pequeños
péptidos, aminas, esteres, carbohidratos y grasas
(Osuna, Aguilar y Tapia, 2005).
En los últimos años, las proteasas han surgido como
biocatalizadores estándar en muchos procesos
industriales en diferentes campos, como la
farmacéutica, la medicina, la fabricación de
detergentes y la ciencia de los alimentos (Fernández-
Lucas, Castañeda & Hormigo, 2017). Las enzimas son
biocatalizadores, agentes de origen biológico que
aceleran la velocidad a la cual ocurren las reacciones
químicas al disminuir los requerimientos de energía de
activación necesaria para dichas reacciones (Cornish-
Bowden, 1995). La aplicación de las enzimas a la
industria se constituye en uno de los primeros procesos
biotecnológicos de la química moderna (Roberts et al.,
1995).
La terneza es conocida como uno de los atributos más
importantes de la carne que influye mucho su
aceptabilidad del consumidor (Istrati, 2008). Los
procesos de pre y post sacrificio del ganado bovino
influyen en gran medida en la terneza o dureza de la
misma. La aplicación de enzimas como papaína,
bromelina y ficina han sido ampliamente observada
como ablandadores de carne (Gerelt, Ikeuchi &
Suzuki, 2000).
En la investigación se presenta el proceso integral de
obtención de papaína liofilizada, su análisis químico y
sensorial, lo que involucra la recolección de muestras,
su tratamiento, preparación de reactivos, actividad
proteolítica, liofilización y degustación, para lo cual se
hace uso de carne bovina.
2 Metodología
La metodología de investigación que se aplicó en el
presente trabajo consta de los siguientes pasos:
• Recolección y transporte del material vegetal
• Homogenización de las muestras
• Preparación de Reactivos
• Determinación actividad enzimática
• Liofilización
• Degustación
2.1 Recolección y transporte del
material vegetal
La recolección de la materia vegetal se realizó en una
plantación representativa de papayas de la población
de Rio Negro, cantón Baños. Se recolectaron los
frutos y las hojas en tres estados, madura, pintona, y
verde.
La recolección fue al azar observando que se cumplan
los requisitos requeridos para el análisis, en cuanto a
estados de maduración, ausencia de hongos, tipo de
plaga, o fungicidas que pudiesen afectar a los
experimentos.
Para el análisis de la fruta verde se recolectó el látex
de la misma, realizando unas pequeñas incisiones al
fruto y obteniendo el material lechoso en tubos de
ensayo provistos de corchos. Para su transporte, las
muestras fueron envueltas en papel con la finalidad de
evitar la transpiración y pérdida de enzimas, sin
exposición solar; los tubos de ensayo fueron
inmediatamente refrigerados a 1°C.
2.2 Homogenización de las muestras
En el tratamiento de las muestras se realizó la
obtención de un homogenato, que implica la
destrucción del tejido vegetal (de las hojas) y el pasaje
de las enzimas a solución o suspensión, por medio de
homogenización mecánica. El procedimiento se llevó
a cabo utilizando una licuadora con la ayuda de
abrasivos como arena de mar en una mínima
proporción (1 g), la hoja de la fruta fue mezclada con
una solución de en una proporción de 0.9%, se
trituró hasta lograr la rotura total del tejido vegetal,
luego fue filtrado y obtenido el homogenato (en estado
líquido). Para la corteza de las frutas se utilizó el
mortero, lo que permitió la ruptura de la pared vegetal.
En tanto que para el látex no se requirió realizar
ningún proceso de homogenización mecánica por
encontrase en estado líquido.
2.3 Preparación de Reactivos
Para la posterior determinación de la actividad
enzimática de la papaína se aplicó el método AOAC
(Latimer, 2016), el que está basado en cuatro
reactivos, el proceso de preparación se explica a
continuación:
- Solución de caseína al 6%, en una cantidad de 60g,
fue triturada en un mortero usando poca cantidad
de agua. Gradualmente fueron añadidos 60mL de
hidróxido de sodio 1N), trasvasados
cuantitativamente a un balón de 1000 mL y
aforado con agua destilada. Se obtuvo una solución
viscosa, la que fue calentada durante 30 minutos
en baño maría. Luego de enfriar la solución se
realizó el filtrado por medio de lana de vidrio.
- Solución buffer de citrato, basada en una solución
0.2M de citrato monosódico por neutralización
parcial de ácido cítrico con .
- Solución titulante correspondiente a una solución
estandarizada de hidróxido de potasio ( 0.1N)
alcohólica.
- Un Indicador, correspondiente a una Solución de
timolftaleína al 1% en alcohol.
2.4 Determinación de la actividad
enzimática
La actividad enzimática es la función de una enzima,
la que puede ser determinada por medio de la
medición de la cantidad de sustrato que desaparece o
la cantidad del producto formado por unidad de
tiempo (Grajales, 2005).
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La actividad enzimática existente en las hojas, corteza
y látex de la papaya fue determinada por medio de la
aplicación de los reactivos obtenidos en la sección 2.3
sobre el homogenato obtenido en la sección 2.2.
El proceso aplicado para la identificación de la
actividad enzimática se describe a continuación:
- Fueron colocados 10mL de la solución de caseína
y una pequeña cantidad de esferas de cristal de
4mm de diámetro en un erlemeyer de 125mL,
luego encubados en baño maría a 40°C.
- Se añadió un volumen de la solución de enzima de
la papaya, no mayor a 4Ml, y 3 mL de solución
buffer de citrato.
- Se agitó vigorosamente el erlenmeyer por 5
segundos en un baño termostatado a 40°C.
- Se incubó 20 minutos a 40°C, contando el tiempo
desde la adición del buffer. Se añadió 1mL del
indicador y se tituló con la solución alcohólica de
hasta obtener la presencia de color azul
pálido persistente en la solución.
- A la par, se preparó una titulación en blanco, a la
que le fue adicionado el buffer sin incubación.
La diferencia entre las dos titulaciones de los mL de
gastados de la muestra sin digerir y los mL de
gastados de la muestra digerida, es la medida de
la actividad enzimática.
Para medir la actividad enzimática se aplicó la
siguiente fórmula:
donde,
son los mililitros gastados
de muestra digerida, y
son los mililitros
gastados de la muestra sin digerir.
2.5 Liofilización
El proceso de liofilización consiste básicamente en la
deshidratación del homogenato obtenido desde las
muestras de papaya, por medio de refrigeración,
eliminación de hielo, y un ligero calentamiento al
vacío. El liofilizador consta de una bomba de vacío
conectada por una tubería flexible a la parte superior
de un balón de condensación, el cual está provisto de
un serpentín de cobre, donde circula la solución
refrigerante, impulsada por un zorrino (Bertoluzzo et
al., 2007).
Luego de un periodo de 7 días, por medio del proceso
de liofilización se obtuvo un producto en forma de un
polvo fino de color verde con un olor característico a
papaya, en este caso la papaína que sería utilizada
como ablandador de carne bovina.
2.6 Degustación
La degustación fue realizada por medio de un panel de
jueces que verificaría si el liofilizado obtenido logró
ablandar la carne bovina. La degustación estuvo
acompañada de bebida. Se cortaron trozos uniformes
de carne, de 10 cm
2
y 1 gramo de material vegetal
liofilizado, el que se dejó actuar por 20 minutos
(tiempo promedio revisado en trabajos citados), luego
se procedió a la cocción.
El mismo procedimiento fue realizado con carne libre
de liofilizado, con la intención de que los jueces
definan cuál de las 2 muestras tenía mayor terneza
para su paladar, para ello, se utilizaron fichas de
recolección de datos.
Para el análisis de resultados fue aplicado un test
pareado, con la finalidad de detectar pequeñas
diferencias entre las dos muestras.
Tabla 1: Parámetros iniciales para la determinación enzimática de la papaína frente los reactivos usando la hoja de la fruta
verde, pintona y madura.
Factores de control
Repeticiones - hoja de fruta
verde
Repeticiones - hoja de fruta
pintona
Repeticiones - hoja de fruta
madura
I
II
III
I
II
III
I
II
III
pH Inicial
5.4
5.4
5.2
5.4
5.2
5.2
6
5.8
6.2
Volumen consumido
x factor de dilución ¼
42 mL
38.8 mL
40.4 mL
11 mL
12 Ml
11.5
mL
7 mL
7.7 mL
7.1 mL
pH Final
8.6
8
8.4
7
8.8
8
7
7.6
8
Tabla 2: Parámetros iniciales para la determinación enzimática de la papaína frente a los reactivos usando el látex del fruto
verde, la corteza de la fruta pintona y la corteza de la fruta madura.
Factores de control
Repeticiones - látex de la
fruta verde
Repeticiones - corteza de la
fruta pintona
Repeticiones - corteza de la
fruta madura
I
II
III
I
II
III
I
II
III
pH Inicial
5
5.2
5
6.4
6.4
6.2
5.8
5.6
5.8
Volumen consumido
x factor de dilución ¼
22.4 mL
22.7 mL
22.55
mL
11.1
mL
13.25
Ml
12.15
mL
8.2 mL
8.35
mL
9 mL
pH Final
9.8
9.5
10
9
10
9.8
8
8.4
9
(1)
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Tabla 3: Parámetros iniciales para la determinación
enzimática de la papaína en blanco presente en el látex y la
hoja del fruto verde, en la corteza y hoja de la fruta pintona,
y en la corteza y hoja de la fruta madura.
Papaína en Blanco
Factores de control
Fruta
verde
Fruta
pintona
Fruta
madura
pH Inicial
5
5.2
5.6
Volumen consumido
x factor de dilución ¼
19mL
10Ml
8mL
pH Final
9
8
7
3 Resultados y Discusión
Como se muestra en la tabla 1, el proceso
experimental fue realizado por medio de tres
repeticiones basadas en las muestras de hoja de
papaya en sus tres estados de maduración. El pH
inicial para cada repetición es ligeramente ácido, en
un rango de 5.2 a 6.2, lo que se explica por la
presencia de iones de hidrógeno en la estructura de la
papaína, en su estado puro sin la adición del buffer ni
activación previa. Al finalizar la titulación, el pH está
en el rango de 7 a 8.8, tal incremento se debe a que al
adicionar el buffer que contiene una mezcla de ácido
cítrico y se produce una disminución en la
concentración de iones de hidrógeno; el ácido se
disocia en su totalidad, tornándose básica la muestra.
Dada la intensa coloración verde de las hojas del fruto
verde, el homogenato obtenido también tenía esa
tonalidad, por lo que fue necesario realizar una
dilución ¼ para lograr visualizar el viraje de color y
poder obtener el volumen gastado final.
Con respecto al volumen consumido por factor
de dilución, en el caso de la hoja de la fruta verde está
en un rango de 38.8 a 42 mL, para la hoja de fruta
pintona está entre 11 y 12 mL, y para las hojas de fruta
madura está en está en un rango de 7 a 7.7 mL. El
mayor o menor consumo de se explica por los
diferentes procesos fisiológicos que ocurren en las
hojas durante el proceso de maduración de la fruta,
tales como, transpiración, pérdida de turgencia, estrés
hídrico por radiaciones solares, nutrición mineral,
entre otras (Casierra-Posada, 2012).
Mediante las titulaciones realizadas con la muestra de
la hoja de la fruta totalmente madura se obtuvo un
mayor consumo de , en tanto que en las hojas de
la fruta madura hubo un menor consumo. La clorofila
por ser un pigmento se decolora y deja al descubierto
otros pigmentos como es el amarillo, ya que la hoja
en este estado de maduración ya no es totalmente
verde, se encuentra decolorada con tonalidades
amarillas. La clorofila es un actor central en la
recolección de energía de la luz para la fotosíntesis,
sin embargo, los pasos limitantes de la tasa del
catabolismo de la clorofila y la regulación de las
enzimas catabólicas no ha podido ser comprobado
(Harpaz-Saad et al., 2007).
La concentración enzimática disminuye en frutos
maduros debido a que el fruto al que alimenta la hoja
ya se encuentra en su completo estado de maduración.
Los resultados reportados en la tabla 2, corresponden
a los parámetros iniciales para la determinación enzimática
de la papaína frente a los reactivos usando el látex del fruto
verde, la corteza de la fruta pintona y la corteza de la fruta
madura. El pH inicial de la muestra de látex del fruto
verde está en el rango 5 a 5.2, mientras que el pH final
está entre 9.8 a 10. Los valores finales de pH son
indicativos de que la acidez de la fruta es elevada, ya
que se encuentra en un estado de maduración verde y
los ácidos orgánicos se encuentran en mayores
concentraciones en etapas iniciales de maduración
(Flores, 2012).
El volumen consumido de está en un rango de
22 a 22.5 mL lo que indica que la concentración
enzimática es elevada; durante este periodo de
maduración de la fruta en el látex no solo está
contenida la papaína, se encuentran también otras
enzimas tales como papaya peptidasa A, lipasa y
lisozima (Calzada et al., 2004). También, los taninos
y fenoles se encuentran en grandes cantidades, con la
finalidad de proteger a la planta de insectos y hongos,
ya que en este estado de maduración la planta necesita
tener gran cantidad de defensas para llegar a su punto
de madurez fisiológica final.
Los resultados de la corteza de la fruta pintona,
muestran que el pH inicial está en un rango de 6.2 a
6.4, indicativo de que la muestra está ligeramente
ácida, al finalizar la titulación el pH aumenta a un
máximo de 10 (totalmente básica), atribuible a la
perdida de acidez de la fruta. El volumen consumido
de KOH está entre 11 a 13.25 mL lo que indica que la
actividad enzimática disminuye debido a que durante
este periodo de desarrollo existe acumulación de agua
en los tejidos, y desaparecen algunas de las enzimas
antes mencionadas, además el proceso de maduración
se inicia con el etileno endógeno producido por la
fruta que es un proceso natural y propio de la misma,
donde el etileno es una hormona gaseosa que inicia
los procesos de maduración. La actividad enzimática
es menor en comparación a los valores obtenidos en
los experimentos basados en frutas verdes.
Los resultados obtenidos con la fruta madura
presentan valores iniciales de pH en el rango 5.6 a 5.8
y final en el rango 8 a 9. El volumen consumido de
es en un rango de 8.2 a 9 mL, este mínimo
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volumen indica que ya la concentración enzimática es
pequeña.
En la tabla 3 se muestran los resultados de las
muestras sin digerir (con enzima inactivada). El pH
inicial de la muestra de hoja verde es de 5, valor
óptimo para el mantenimiento de las enzimas, cuyo
pH final es 9, dada la acidez elevada de la fruta verde.
El volumen gastado de es de 19 mL, lo que
indica que la concentración enzimática está presente.
Con relación a la fruta pintona, el pH inicial es de 5.2
y el final es de 8 lo que indica que va de ácido a
ligeramente básico, el volumen gastado es de 10 mL.
Para la fruta madura, el pH inicial es de 5.6 y pH final
de 7, lo que indica que la muestra pasa de ligeramente
ácida a neutra, el volumen consumido de es de
8 mL.
La unidad de papaína es la cantidad de enzima
producida en condiciones establecidas, la verificación
se realiza entre titulaciones de 1mL de 0.1N. El
valor de la preparación original se expresa en
Unidades/mg de papaína, o como mg de papaína
necesaria para hacer una unidad. El cálculo se realiza
por medio de la fórmula (1), definida en la sección
2.4. Los valores obtenidos se presentan en la tabla 4.
Tabla 4: Unidades de papaína/mg presentes en las muestras de estudio.
Unidades/mg papaína
Repetición I
Repetición
II
Repetición
III
Promedio
Hoja Verde
23
19.8
21.4
21.4
Hoja Pintona
1
2
1.5
1.5
Hoja Madura
1
0.3
0.9
0.7
Látex de Fruta Verde
3.4
3.7
3.5
3.5
Corteza de Fruta Pintona
1.1
3.2
2.1
2.1
Corteza de Fruta Madura
0.2
0.35
1
0.5
Tabla 5: Valores correspondientes al volumen gastado en la muestra digerida y en la muestra sin digerir, para el
liofilizado.
Peso (g)
Vol. gastado muestra
digerida (mL)
Vol. gastado muestra sin
digerir (mL)
Actividad papaína
(Unidades/mg)
Liofilizado
Liofilizado
Liofilizado
0.015
25.7
25.0
0.7
0.020
25.8
24.8
1.0
0.060
77.4
74.4
3.0
0.100
129.0
124.0
5.0
0.200
258.0
248.0
10.0
Los resultados presentados en la tabla 4, indican que
la mayor concentración enzimática está en la hoja del
fruto verde, seguido de los valores que reportan el
látex del fruto verde. La menor concentración
enzimática se reporta en la corteza de la fruta madura.
La concentración enzimática elevada en las hojas
puede ser debido a que además de la papaína, existen
otro tipo de enzimas que podrían estar interactuando
en el proceso de verificación de la papaína.
La muestra que mayor concentración enzimática
reporta es la obtenida de la hoja verde con 21.4
Unidades/mg papaína, mientras que la que presenta la
menor concentración enzimática es la que se localiza
en la corteza de la fruta madura con 0.51
Unidades/mg papaína.
Mediante la prueba de varianza se comprobó que
existen diferencias significativas entre los
tratamientos, y que en las repeticiones no existen
diferencias significativas.
Debido a la existencia de diferencias significativas
entre tratamientos, se realizó la separación de medias
según Duncan, el tratamiento que mayor
concentración enzimática arrojó fue el de la hoja del
fruto verde que se diferencia estadísticamente de las
demás muestras.
En la tabla 5, se muestran los resultados obtenidos
con la muestra digerida para el liofilizado, con un
valor de 25.7 mL de 0.1N para un peso de
0.015g, hasta llegar a un volumen gastado de 258 mL
con un peso de 0.200g de papaína liofilizada.
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En la figura 1, se ilustra la actividad enzimática para
cada nivel de liofilizado, observándose que a mayor
peso mayor actividad enzimática.
En la tabla 6, se presentan los resultados del proceso
de análisis sensorial, los que se realizaron por medio
de estadísticas no paramétricas con 10 jueces
(catadores) por tratamiento. La muestra A
corresponde a aquella que contiene papaína
liofilizada, mientras que la muestra B corresponde a
la muestra sin papaína liofilizada.
Se observa que, al identificar el sabor, la muestra A
gustó más a los jueces en comparación con la muestra
B. Con respecto a la textura 6 de 10 jueces definieron
a la muestra A como muy suave, en tanto que 2 jueces
calificaron a la muestra B como dura.
En la aceptabilidad para la muestra A, 5 jueces la
califican como buena, mientras que para la muestra
B, 3 jueces la califican como poco desagradable.
Con respecto al color, todos los jueces califican a la
muestra A entre bueno y muy bueno, mientras que
para la muestra B, 4 jueces la califican como ni
agradable ni desagradable.
Tabla 6: Resultados del Análisis Sensorial.
Características
Alternativas
Muestra A
(con papaína liofilizada)
Muestra B
(sin papaína liofilizada)
Sabor
Muy desagradable
0
0
Desagradable
0
1
Ni agrada ni desagrada
2
5
Bueno
5
4
Muy bueno
3
0
Total
10
10
Textura
Muy dura
0
0
Dura
0
2
Ni suave ni dura
1
4
Suave
3
4
Muy suave
6
0
Total
10
10
Aceptabilidad
Muy desagradable
0
0
Poco desagradable
0
3
Ni agrada ni desagrada
1
3
Bueno
5
3
Muy bueno
4
1
Total
10
10
Color
Desagrada mucho
0
0
Desagradable
0
0
Ni agrada ni desagrada
0
4
Bueno
5
6
Muy bueno
5
0
Total
10
10
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Figura 1: Curva de la actividad enzimática en función de los niveles de liofilizado.
Esto nos indica que, en relación a los valores de los
cuadros subsiguientes, las hojas del fruto verde tienen
la mayor concentración enzimática, observada
durante la realización de las titulaciones posteriores.
4 Conclusiones
Se evaluó la actividad enzimática de la papaína
extraída de la corteza, las hojas y látex de la fruta en
sus tres estados, madura, pintona y verde. Se
determina que la concentración enzimática promedio
de las hojas, cuando la fruta está verde es de 21.4
Unidades/mg de papaína. Para un estado de
maduración pintona fue de 1.5 Unidades/mg, y
cuando la fruta presenta su madurez total se obtuvo
0.7 Unidades/mg papaína. Para el látex fue de 3.5
Unidades/mg papaína, para la corteza cuando la fruta
esta pintona fue de 2.1 Unidades/mg papaína, y
finalmente para la corteza cuando la fruta está
totalmente madura de 0.51 Unidades/mg papaína.
Determinando que, cuando la fruta se encuentra
verde, existe mayor concentración enzimática.
El procesamiento estadístico de la actividad
enzimática de las muestras de papaya en sus tres
estados de maduración, mediante el análisis de
varianza demostró que existen diferencias
significativas entre tratamientos y que no existen
diferencias significativas entre repeticiones. Se
comparó además la actividad enzimática de la
papaína mediante una curva de liofilizado, en la que
se determinó que el liofilizado de papaína tiene
actividad enzimática que va de 0.17, 1, 3, 4, 10
Unidades/mg papaína, para muestras de 0.015 g a 0.2
g, observándose que a mayor peso mayor actividad
enzimática.
Finalmente se comprobó la actividad enzimática del
liofilizado de papaína mediante un panel de
degustación. La carne con papaína liofilizada la que
obtuvo valoraciones positivas superiores en sabor,
textura, aceptabilidad y color, en comparación con la
valoración de la carne sometida a ablandador
comercial.
Como trabajo futuro se realizará el análisis de los
procesos físico-químicos que ayudarían a mantener
estable la actividad enzimática de la papaína sin que
ésta se pierda a través del tiempo.
Conflicto de Intereses
Los autores declaran que los procesos experimentales
están basados en la tesis de grado desarrollada por
uno de los autores de este manuscrito, en la Escuela
Superior Politécnica de Chimborazo, titulada
“Evaluación de la Actividad Enzimática de la Papaína
y su Aplicación en Carne Bovina”.
Agradecimientos
Agradecemos al Departamento de Ciencia Alimentos
y Biotecnología de la Escuela Politécnica Nacional en
donde se realizó el proceso de liofilización.
Referencias
Bertoluzzo, S., Mayer, L. & Bertoluzzo, M. (2007). Diseño
y construcción de un liofilizador para conservar
papaya a temperatura ambiente, como fuente de
papaína a bajo costo. Boletín Latinoamericano y del
Caribe de Plantas Medicinales y Aromáticas, 6(5),
232-233.
Calzada, A., Arené, J., Ballón, D. & Callisaya, H. ().
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