Propiedades Adhesivas Húmedas de la Proteína del Pie de Mejillones Verdes Asiático (Perna viridis) Pvfp-5: Una Base Adhesiva Subacuática

  • Navinkumar J Patil Università della Calabria, Italia
  • Paola Gabriela Vinueza Naranjo Sapienza Università di Roma, Italia
  • Bruno Zappone Consiglio Nazionale delle Ricerche, Italia
Palabras clave: Adhesión, Cisteína (CYS), Dihidroxi-L-fenilalanina (DOPA), Proteínas del pie de mejillón (Mfps), Perna viridis proteína del pie (Pvfp), Aparato de fuerzas de superficie (SFA)

Resumen

Los mejillones verdes asiáticos (Perna viridis) son bivalvos que se adhieren firmemente a las rocas en las costas intermareales golpeadas por las olas a través de una secreción proteica. Los mejillones de P. viridis siguen una secreción de proteínas adhesivas regulada en el tiempo, donde la proteína del pie-5 de P. viridis (Pvfp-5) fue identificada como la primera proteína que se secreta durante la formación de la placa adhesiva. El alto contenido de aminoácido catecólico 3,4-dihidroxi-L-fenilalanina (DOPA) (~11% en moles) y cisteína (CYS) (~15% en moles) en Pvfp-5 y su localización cerca de la interfaz placa-sustrato provocó la especulación de que la proteína de vanguardia Pvfp-5 desempeña un papel clave como imprimación adhesiva en la adhesión bajo el agua de los mejillones de P. viridis. El aparato de fuerza de superficie (SFA) se usó para probar las propiedades adhesivas de Pvfp-5 a escala nanométrica, donde se investigó la adhesión húmeda dependiente del pH y la actividad antioxidante de Pvfp-5 purificado y extraído. El estudio reveló que Pvfp-5 con su alto contenido de DOPA y CYS mantiene la adhesión incluso a un pH más alto al superar la oxidación espontánea de DOPA a quinona. Los resultados de SFA son consistentes con la función aparente de que Pvfp-5 actúa como imprimación adhesiva, superando las fuerzas de hidratación repulsivas al desplazar el agua unida a la superficie y generando una adhesión superficial fuerte y duradera. Nuestros hallazgos revelan conocimientos a escala molecular que deberían ser relevantes e impactar en las ciencias de los materiales al desarrollo de la nueva generación de adhesivos, recubrimientos y pegamentos resistentes a la humedad para aplicaciones biomédicas, terapéuticas y antiincrustantes.

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Citas

- Comyn, J. (1981). The relationship between joint durability and water diffusion. In Developments in Adhesives; Kinloch, A. J., Edition, U.K.: Applied Science Publishers: Barking, Vol. 2, 279-313.

- Danner, E. W., Kan, Y., Hammer, M. U., Israelachvili, J. & Waite, H. (2012). Adhesion of Mussel Foot Protein Mefp-5 to Mica: An Underwater Superglue. Biochem, 51(33), 6511–6518.

- DeMartini, D. G., Errico, J. M., Sjoestroem, S., Fenster, A. & Waite, H. J. (2017). A cohort of new adhesive proteins identified from transcriptomic analysis of mussel foot glands. J R Soc Interface, 14(131), 0151.

- Ditsche, P. & Summers, A. P. (2014). Aquatic versus terrestrial attachment: Water makes a difference. Beilstein J Nanotechnol, 5, 2424–2439.

- Gebbie, M. A., Wei, W., Schrader, A. M., Cristiani, T. R., Dobbs, H. A., Idso, M., Chmelka, B. F., Waite, H. & Israelachvili, J. N. (2017). Tuning underwater adhesion with cation–π interactions. Nat Chem, 9, 473-479.

- Hamada, N. A., Roman, V. A., Howell, S. M. & Wilker, J. J. (2017). Examining Potential Active Tempering of Adhesive Curing by Marine Mussels. Biomim, 2(16), doi: 10.3390/biomimetics2030016.

- Hwang, D. S., Zeng, H., Masic, A., Harrington, M. J., Israelachvili, J. N. & Waite, J. H. (2010). Protein- and metal-dependent interactions of a prominent protein in mussel adhesive plaques. J Biol Chem, 285(33), 25850−25858.

- Hwang, D. S., Zeng, H., Srivastava, A., Krogstad, D. V., Tirrell, M., Israelachvili, J. N. & Waite, H. J. (2010). Viscosity and interfacial properties in a mussel-inspired adhesive coacervate. Soft Matter, 6, 3232–3236.

- Israelachvili, J. N. & McGuiggan, P. M. (1990). Adhesion and short-range forces between surfaces. Part I: new apparatus for surface force measurements. J Mater Res, 5, 2223–2231.

- Kan, Y., Danner, E. W., Israelachvili, J. N. & Waite, H. (2014). Boronate Complex Formation with Dopa Containing Mussel Adhesive Protein Retards pH-Induced Oxidation and Enables Adhesion to Mica. PLoSONE, 9(10), doi: 10.1371/journal.pone.0108869.

- Kaushik, N. K., Kaushik, N., Pardeshi, S., Sharma, J. G., Lee, S. H. & Choi, E. H. (2015). Biomedical and Clinical Importance of Mussel-Inspired Polymers and Materials. Mar Drugs, 13, 6792-6817.

- Kollbe Ahn, B. (2017). Perspectives on Mussel-Inspired Wet Adhesion. J Am Chem Soc, 139, 10166−10171.

- Lee, H. S., Scherer, N. F. & Messersmith, P. B. (2006). Single-molecule mechanics of mussel adhesion. Proc Natl Acad Sci U S A, 103, 12999–13003.

- Lee, B. P., Messersmith, P. B., Israelachvili, J. N. & Waite, J. H. (2011). Mussel-Inspired Adhesives and Coatings. Annu Rev Mater Res, 41, 99– 132.

- Lin, Q., Gourdon, D., Sun, C., Holten-Andersen, N., Anderson, T. H., Waite, J. H. & Israelachvili, J. N. (2007). Adhesion mechanisms of the mussel foot proteins mfp-1 and mfp-3. Proc Natl Acad Sci U S A, 104(10), 3782-3786.

- Lu, Q., Danner, E., Waite, J. H., Israelachvili, J. N., Zeng, H. & Hwang, D. S. (2013). Adhesion of mussel foot proteins to different substrate surfaces. J Roy Soc Interf, 10(79), 1–11.

- Menyo, M. S., Hawker, C. J. & Waite. J. H. (2013). Versatile tuning of supramolecular hydrogels through metal complexation of oxidation-resistant catechol-inspired ligands. Soft Matter, 9(43), 10314-10323.

- Ornes, S. (2013). Mussels' sticky feet lead to applications. Proc Natl Acad Sci U S A, 110(42), 16697-9.

- Petrone, P., Kumar, A., Sutanto, C. N., Patil, N. J., Kannan, S., Palaniappan, A., Amini, S., Zappone, B., Verma, C. & Miserez, A. (2015). Mussel adhesion is dictated by time-regulated secretion and molecular conformation of mussel adhesive proteins. Nat comm, 6, 8737.

- Priemel, T., Degtyar, E., Dean, M. N. & Harrington, M. J. (2017). Rapid self-assembly of complex biomolecular architectures during mussel byssus biofabrication. Nat Comm, 8, 14539.

- Silverman, H. G. & Roberto, F. F. (2007). Understanding marine mussel adhesion. Mar Biotech, 9(6), 661−681.

- Stewart, R. J., Ransom, T. C. & Hlady, V. (2011). Natural Underwater Adhesives. J Polym Sci B Polym Phys, 49(11), 757-771.

- Waite, J. H., Andersen, N. H., Jewhurst, S. & Sun, C. J. (2005). Mussel Adhesion: Finding the Tricks Worth Mimicking. J Adhes, 81, 297–317.

- Wei, W., Yu, J., Broomell, C., Israelachvili, J. N. & Waite, J. H. (2013). Hydrophobic enhancement of Dopa-mediate adhesion in a mussel foot protein. J Am Chem Soc, 135, 377–383.

- Wilker, J. J. (2010). Marine bioinorganic materials: mussels pumping iron. Curr Opin Chem Biol, 14, 276–283.

- Wilker, J.J. (2015). Biological Adhesives. Positive charges and underwater adhesion. Science, 349(6248), 582-3.

- Yu, J., Kan, Y., Rapp, M., Danner, E., Das, S., Miller, D. R., Chen, Y., Waite, J. H & Israelachvili, J. N. (2013). Adaptive hydrophobic and hydrophilic interactions of mussel foot proteins with organic thin films. Proc Natl Acad Sci U S A, 110, 15680–15685.

- Yu, J., Wei, W., Danner, E., Ashley, R. K., Israelachvili, J. N. & Waite, J. H. (2011a). Mussel protein adhesion depends on thiol-mediated redox modulation. Nat Chem Biol, 7, 588–590.

- Yu, J., Wei, W., Danner, E., Israelachcili, J. N. & Waite, H. J. (2011b). Effects of Interfacial Redox in Mussel Adhesive Protein Films on Mica. Adv Mater, 23(20), 2362–2366. doi:10.1002/adma.201003580.
Publicado
2018-12-12
Sección
Artículos